Only Perception: 中研院發現細胞自噬關鍵角色

2011-02-23

中研院發現細胞自噬關鍵角色

◆ 中研院發現細胞自噬關鍵角色
http://www.libertytimes.com.tw/2011/new/feb/23/today-life12.htm

自由 2011.02.23

〔記者湯佳玲／台北報導〕中研院生物化學研究團隊發現一種名為「肌凝蛋白-II」的分子蛋白，在細胞自噬體形成的過程中扮演關鍵角色，有助於細胞自噬方面的癌症與神經退化性疾病的藥物開發，此研究成果不僅刊登在「歐洲分子生物學研究期刊」（EMBO Journal），同時被「自然分子細胞生物學評論」（Nature Reviews Molecular Cell Biology）選為重點報導。

此研究由中研院生物化學研究所助研究員陳光超博士及博士生唐弘文主導。陳光超表示，「細胞自噬」作用是個體細胞遇到生存壓力時，會自行發展出包膜企圖吞食或分解入侵的物質，以保全其他正常細胞的自我保護機制。

細胞自噬的過程中，細胞內會產生雙層膜構造，將細胞質內的物質包裹起來，形成細胞自噬體。但是，細胞自噬體是如何形成以及自噬體的雙層脂質膜來源，科學界一直未確切知曉。

陳光超研究團隊以果蠅和人類細胞為研究對象，在細胞飢餓模式找出細胞自噬作用其中一條途徑的分子機轉，發現「肌凝蛋白-II」的職責為細胞自噬作用中負責運送脂質，且當「肌凝蛋白-II」的表現量越低時，細胞自噬體即越難形成。

近年科學家也發現，細胞自噬作用與生物發育以及許多人類疾病，例如腫瘤、感染與免疫、心血管疾病、肌肉病變及神經退化性疾病密切相關。陳光超指出，此發現將有助於未來細胞自噬方面的癌症與神經退化性疾病的藥物開發。

◆ 中研院新發現　助腫瘤研究

中央社 2011-02-22

腫瘤、感染與免疫、心血管疾病等致命疾病，都與「細胞自噬」作用有關。中研院今天發表研究成果，找出細胞自噬體形成分子機轉，將有助日後治療細胞自噬失調相關疾病藥物開發。

中央研究院生物化學研究團隊最近找出細胞自噬體形成分子機轉，發現一種名為「肌凝蛋白-II」的分子蛋白扮演關鍵角色。中研院表示，此新發現將有助日後治療細胞自噬失調相關疾病的藥物開發。

此研究由生物化學研究所助理研究員陳光超及博士生唐弘文所做，成果已在16日發表於國際重要學術期刊「歐洲分子生物學研究期刊」（EMBO Journal）；這項研究結果也被2月份的「自然分子細胞生物學評論」（Nature Reviews Molecular Cell Biology）選為重點報導。

「細胞自噬」作用是個體細胞遇到生存壓力時，會自行發展出包膜吞食或分解入侵的物質，以保全其他正常細胞的自我保護機制。近年來科學家發現，細胞自噬作用與生物發育以及許多人類疾病，例如腫瘤、感染與免疫、心血管疾病、肌肉病變及神經退化性疾病密切相關，但是仍不清楚自噬作用的分子機制。

陳光超以果蠅和人類細胞為研究對象，探討細胞中「Atg1蛋白質激酶」和「細胞骨架肌動蛋白」調控細胞自噬的機轉。研究團隊發現「類肌凝蛋白輕鏈激酶」為「Atg1蛋白質激酶」的受質，當在果蠅或人類細胞中降低此「類肌凝蛋白輕鏈激酶」或「肌凝蛋白-II」的表現量時，都會抑制細胞自噬體的形成。

※ autophagy，細胞自噬。相關報導：

＊ Atg1-mediated myosin II activation regulates autophagosome formation during starvation-induced autophagy
http://www.nature.com/emboj/journal/v30/n4/abs/emboj2010338a.html

Hong-Wen Tang, Yu-Bao Wang, Shiu-Lan Wang, Mei-Hsuan Wu,
Shu-Yu Lin and Guang-Chao Chen
The EMBO Journal (2010) 30, 636 - 651
doi: 10.1038/emboj.2010.338

※ 在這期 EMBO Journal 發現一另一篇有趣的報告：

＊ AMPK and autophagy get connected
http://www.nature.com/emboj/journal/v30/n4/full/emboj201112a.html

D Grahame Hardie
The EMBO Journal (2011) 30, 634 - 635
doi: 10.1038/emboj.2011.12
The energy sensor AMP-activated protein kinase (AMPK), which is activated by ATP depletion or glucose starvation, was previously thought to activate autophagy entirely through its ability to inactivate mTOR complex-1. Two recent papers now provide evidence that it also mediates this by direct phosphorylation of the protein kinase that initiate autophagy, ULK1. Surprisingly, however, the two groups identified different sites on ULK1.