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2008-05-28

人體新基因RECK 抑制癌轉移

【聯合報╱記者徐如宜／高雄市報導】 2008.05.28

中山大學與高雄醫學大學昨天發表癌症研究合作成果，發現人體細胞中的RECK基因轉譯蛋白質，有抑制肺癌細胞轉移效果；另從西藥與中草藥方向尋找能抑制CCR7基因的藥物，降低癌細胞透過淋巴系統轉移。

「癌細胞轉移是一般癌症病患死亡的主因」，中山生物醫學研究所教授洪文俊表示，研究發現人體細胞中RECK基因製造出來的蛋白質，可發展成小分子藥物，有對抗肺癌細胞轉移效果。

他說，RECK基因是日本京都大學實驗室最早於人體細胞中發現，多數只探討其在胚胎心臟血管發育上的功能；這次兩校針對肺癌細胞做實驗，證實RECK基因在癌症研究上扮演重要角色。

不過目前RECK基因轉譯的蛋白質分子較大，未來希望開發成小分子的蛋白質藥物，要應用到人體，大概還需要五至十年。

癌症轉移通常經血液或是淋巴系統，過去醫界較清楚癌症從血液轉移的機制，對於癌症從淋巴系統轉移的研究較少。洪文俊說，團隊發現人體中有一種CCR7受體，是誘發乳癌細胞從淋巴系統轉移的重要因子；未來希望由西藥與中草藥方向，尋找能抑制CCR7基因的藥物，減少或降低癌細胞透過淋巴系統轉移，「如果成功，可以有效延後乳癌復發時間。」

洪文俊表示，研究團隊已經在印度的一種植物中萃取出可抑制CCR7基因的物質，在台灣的一種本土植物中也找到結構類似的物質，相信很快有進一步成果。

兩校的這兩項研究成果，分別刊登在細胞與分子醫學期刊與美國生化學會會刊。

◆ 中山高醫大跨校抗癌轉移研究發表兩項成果

中央社中國時報 2008.05.27

國立中山大學與高雄醫學大學跨校研究中心今天發表抗癌移轉研究成果，研究團隊發現人體細胞中的RECK基因轉譯的蛋白質具有抑制肺癌細胞轉移效果，另發現新的乳癌細胞淋巴轉移機制，這兩項成果同時已刊登於兩本國際生化醫學期刊。

這兩本國際期刊分別是，細胞與分子醫學期刊（Journal of Cellular and Molecular Medicine）及美國生化學會會刊（Journal of Biological Chemistry）。

中山高醫大跨校研究中心計畫主持人、中山大學生物醫學研究所教授暨理學院院長洪文俊表示，癌細胞轉移是造成一般癌症病患死亡的主因，研究團隊發現人體細胞中的RECK基因製造出來的蛋白質可發展成小分子藥物具有對抗肺癌細胞轉移的效果。

洪文俊說，RECK基因是由日本京都大學實驗室率先於人體細胞中發現，但多數探討其在胚胎發育上的功能，中山及高醫大團隊針對肺癌細胞做實驗，證實RECK基因在癌症研究上扮演重要角色，並於動物實驗上成功應用。目前RECK基因轉譯的蛋白質分子較大，未來希望開發成小分子的蛋白質藥物以利預防癌症轉移或配合化學藥物使用。

洪文俊還提到另一項研究發現乳癌細胞淋巴轉移的機制，他指出，一般癌症的轉移通常經血液系統或是淋巴系統兩種路徑，過去醫界較清楚癌症從血液轉移的機制，但對癌症從淋巴系統轉移的研究較少。

他又說，中山及高醫大團隊於是就乳癌細胞淋巴轉移機制上著手，發現人體中有一個稱為CCR7的接受體，是誘發乳癌癌症細胞從淋巴系統轉移的重要因子，目前研究團隊正由西藥與中草藥方向來尋找能抑制CCR7基因的藥物，減少或降低癌細胞透過淋巴系統轉移，預期能有效延後乳癌復發時間，造福癌症病患。

洪文俊說，兩年前中山與高醫大簽訂教學研究合作協議書並成立中山高醫大跨校研究中心，以國人好發的四種癌症（乳癌、胃癌、肝癌、肺癌）為第一個合作主軸，兩年來發表於國際TOP 20醫療期刊的論文數超過四十篇，顯示跨校研究中心實質發揮媒合兩校學術合作的功能，未來將努力發展有效抗癌藥物，以供臨床使用。

他指出，另為加強本土性與南台灣區域性疾病的研究，第三年也將成立熱帶醫學或環境醫學研究組，專門研究南台灣區域性疾病，未來希望成為南台灣最重要的生物醫學研究中心。

※ 相關報導：

＊ The Kazal motifs of RECK protein inhibit MMP-9 secretion and activity and reduce metastasis of lung cancer cells in vitro and in vivo
http://www.blackwell-synergy.com/doi/abs/10.1111/j.1582-4934.2008.00215.x

Chong-Keng Chang, Wen-Chun Hung, and Hui-Chiu Chang
Journal of Cellular and Molecular Medicine
doi:10.1111/j.1582-4934.2008.00215.x

＊ The Second Dimer Interface of MT1-MMP, the Transmembrane Domain, Is Essential for ProMMP-2 Activation on the Cell Surface
http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/283/19/13053

Yoshifumi Itoh, Noriko Ito, Hideaki Nagase, and Motoharu Seiki
J. Biol. Chem., Vol. 283, Issue 19, 13053-13062, May 9, 2008
doi: 10.1074/jbc.M709327200